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Text File  |  1995-03-04  |  1.8 KB  |  38 lines
  1. **********************************************
  2. * Malate dehydrogenase active site signature *
  3. **********************************************
  4.  
  5. Malate dehydrogenase (EC 1.1.1.37) (MDH)  [1,2] catalyzes  the interconversion
  6. of malate to  oxaloacetate utilizing the NAD/NADH  cofactor system. The enzyme
  7. participates in the citric acid cycle and exists in all aerobics organisms.
  8.  
  9. While prokaryotic organisms contains a single form of MDH, in eukaryotic cells
  10. there are  two  isozymes: one which is located in the mitochondrial matrix and
  11. the other in the cytoplasm.  Fungi  and  plants also harbor a glyoxysomal form
  12. which  functions in the glyoxylate pathway. In plants chloroplast there is an
  13. additional  NADP-dependent form of  MDH (EC 1.1.1.82)  which  is essential for
  14. both the universal  C3 photosynthesis (Calvin)  cycle and the more specialized
  15. C4 cycle.
  16.  
  17. As a signature pattern  for  this enzyme we have chosen a region that includes
  18. two residues  involved in the catalytic mechanism [3]:  an aspartic acid which
  19. is involved  in a  proton relay  mechanism,  and  an  arginine which binds the
  20. substrate.
  21.  
  22. -Consensus pattern: [LIVM]-T-[TRKMN]-L-D-x(2)-R-[STA]-x(3)-[LIVMFY]
  23.                     [D and R are the active site residues]
  24. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL,  except
  25.  for MDH from  the archaebacteria  Methanothermus fervidus [4], whose sequence
  26.  is very distantly related (if at all !) to that of other MDH.
  27. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  28. -Last update: October 1993 / Pattern and text revised.
  29.  
  30. [ 1] McAlister-Henn L.
  31.      Trends Biochem. Sci. 13:178-181(1988).
  32. [ 2] Gietl C.
  33.      Biochim. Biophys. Acta 1100:217-234(1992).
  34. [ 3] Birktoft J.J., Rhodes G., Banaszak L.J.
  35.      Biochemistry 28:6065-6081(1989).
  36. [ 4] Honka E., Fabry S., Niermann T., Palm P., Hensel R.
  37.      Eur. J. Biochem. 188:623-632(1990).
  38.